ラクトフェリンは、
母乳、涙、汗、唾液などの外分泌液中に含まれる
鉄結合性の糖たんぱく質です。
1939年に、
牛乳に含まれる「赤色タンパク質」として、
初めて報告されました。
1960年、
ヒトとウシの乳より精製され、
アミノ酸配列が決定されました。
ウシの場合、689アミノ酸、
ヒトの場合、692アミノ酸から成っており、
Nロープ・Cロープと呼ばれる球状のドメインが、
一本のポリペプチドで連結された構造を持っています。
各ロープは、1個の鉄イオンと
強力に結合しています。
ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、
結合している鉄のためです。
この2つのロープから成るラクトフェリンの立体構造は、
血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや
卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン(コンアルブミン)
と共通ですが、
ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性は、
これらのタンパク質の100倍以上高いのです。
つまり、ラクトフェリンは、
生体内では、鉄輸送タンパク質というよりも、
鉄を補足し、周囲の環境から取り除くことで、
その機能を発揮する場合が多いのです。
(鉄は、
過酸化水素からOHラジカルへの反応の触媒となります。)
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